Jacques Dubochet, Joachim Frank i Richard Henderson nagrodzeni Noblami w dziedzinie chemii.
Badania chemiczne kojarzą się nam zwykle z przelewaniem kolorowych substancji z probówki do probówki lub z podgrzewaniem kolby podłączonej do chłodnicy. Oczywiście chemicy ciągle pracują w ten sposób nad zagadkami struktury materii i interakcji między cząsteczkami, jednak praca chemika może polegać również na oglądaniu, mierzeniu i analizowaniu struktury pojedynczych cząsteczek. Do oglądania materii na atomowym poziomie rozdzielczości służą oczywiście mikroskopy elektronowe. Trzej tegoroczni laureaci Nagrody Nobla z chemii zostali wyróżnieni za opracowanie metod mikroskopii elektronowej pozwalającej na wizualizację cząsteczek wielkości pojedynczych białek. Ponieważ metody te opierają się na błyskawicznym zamrażaniu materiału w wodzie, czyli tzw. witryfikacji, noszą ogólną nazwę mikroskopii kryoelektronowej (od greckiego krýos – lód). Noblem z chemii wyróżnieni zostali: Szwajcar Jacques Dubochet, pracujący na uniwersytecie w Lozannie, Niemiec Joachim Frank, pracujący na Columbia University w Nowym Jorku, i Brytyjczyk pochodzący ze Szkocji Richard Henderson z MRC Molecular Laboratory w Cambridge w Wielkiej Brytanii. Pracując nad ulepszaniem metod mikroskopii elektronowej i dostosowania ich do wizualizacji struktury cząsteczek, osiągnęli oni poziom rozdzielczości wystarczający do zobaczenia grup atomów i dokładnego przedstawienia struktury białek, kompleksów białkowych, najmniejszych organelli komórkowych, takich jak rybosomy złożone z białek, i cząsteczek kwasu rybonukleinowego – RNA, kapsydów wirusów. Przełomu dokonał Dubochet poprzez opracowanie metody pozwalającej na wizualizację cząsteczek w zwitryfikowanym środowisku. Witryfikacja polega na tak szybkim zamrażaniu wody, że nie tworzą się kryształy, które zwykle niszczą strukturę np. zawartych w wodzie białek, po prostu deformując je, rozrywając lub zlepiając ze sobą. Witryfikacja pozwoliła na zachowanie naturalnej struktury obserwowanych zatopionych w wodzie makrocząsteczek. Ponieważ molekuły ułożone są pod mikroskopem w sposób losowy, konieczne było opracowanie metod analizy komputerowej i metod matematycznych pozwalających na stworzenie pojedynczego komputerowego obrazu złożonego z tysięcy obrazów pokazujących badaną cząsteczkę w wielu różnych ujęciach. Algorytmy matematyczne i metody analizy obrazu opracowane przez Franka i Hendersona pozwoliły na uzyskanie wysokiej rozdzielczości i trójwymiarowych obrazów cząsteczek zwitryfiowanych metodą Dubocheta. W pracy biochemików szukających np. odpowiedzi na pytanie, jak działają enzymy czy toksyny bakteryjne, przy pomocy analizy kryoelektromagnetycznej bardzo przydatne były też metody inżynierii genetycznej. Pozwalają one bowiem na przykład na odcinanie poszczególnych, z góry wybranych fragmentów białek dzięki ukierunkowanej mutagenezie i sprawdzanie, jak zmiany tego rodzaju zmieniają z jednej strony ich właściwości biochemiczne (np. zanik lub zwiększenie toksyczności) i skorelowanie ich ze zmianami struktury na poziomie molekularnym. Tego typu badania pozwalają również na świadome i stosunkowo szybkie tworzenie cząsteczek o żądanym działaniu. Kryoelektomiskroskopia pozwoliła biochemikom nie tylko opisać dokładnie strukturę i działanie znanych już cząsteczek, ale i tworzenie nowych, niewystępujących naturalnie makromolekuł o zaplanowanych właściwościach. Metody te są dziś powszechnie stosowane w pracy biochemików badających funkcje białek, kwasów nukleinowych i ich kompleksów tworzących większe struktury subkomórkowe. jest biologiem badającym procesy kontroli cyklu komórkowego, różnicowania komórek macierzystych i rozwoju zarodkowego w CNRS/Université Rennes 1 w Rennes we Francji i w Wojskowym Instytucie Higieny i Epidemiologii w Warszawie, gdzie kieruje Zakładem Medycyny Regeneracyjnej i Biologii Komórki.
